1. Aminoácidos.
Se hablara ahora de las propiedades físicas y químicas de los aminoácidos, ya que estos constituyen el alfabeto de la estructura de las proteínas y determinan muchas propiedades importantes de las proteínas.
H
R-C- COOH
NH2
Ésta es la estructura general de los 20 aminoácidos hallados regularmente o corrientemente en las proteínas, llamados también aminoácidos corrientes. Excepto la prolina, todos ellos tienen como denominadores comunes un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre e insustituido en el átomo de carbono . Difieren entre sí en la estructura de sus cadenas laterales distintivas, llamados grupos R.
Se han propuesto varios métodos para clasificar los aminoácidos sobre la base de sus grupos R. El más significativo se funda en la polaridad de los grupos R. Existen cuatro clases principales:
Grupos R no polares o hidrofóbicos.
Polares, pero sin carga.
Grupos R con carga positiva y
Grupos cargados negativamente (a pH 6-7, que es la zona del pH intracelular).
Los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras.
Recientemente se ha adoptado también un conjunto de símbolos de una
letra para facilitar la comparación de las secuencias aminoácidas de las
proteína homólogas.
– Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos
Existen 8 aminoácidos que contienen grupos R no polares o hidrofóbicos.
Aquí se encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la
prolina, la fenilalanina, el triptófano y la metionina. Estos
aminoácidos son menos solubles en el agua que los aminoácidos con grupos
R polares. El menos hidrófobo de esta clase de aminoácidos es la
alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza entre los
aminoácidos no polares y los que poseen grupos R polares.
– Aminoácidos con grupos R polares sin carga.
Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua que los
aminoácidos anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales
polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrógeno con el agua.
La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus
grupos hidroxilos; la de la aspargina y la glutamina, a sus grupos
amídicos y de la cistina a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). La
glicola, a veces se clasifica como una aminoácido no polar. La cistina y
la tirosina poseen las funciones mas polares de esta clase de
aminoácidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenólico tienden a perder mucho
más fácilmente protones por ionización que los grupos R de otros
aminoácidos de esta clase.
– Aminoácidos con grupos R cargados positivamente.
Los aminoácidos en los que los grupos R poseen carga positiva neta a PH
7, poseen todos seis átomos de carbono. Aquí se encuentran la lisina,
la arginina y la histidina. Esta última tiene propiedades límite. A pH 6
más del 50 % de las moléculas de la histidina, poseen un grupo R
cargado positivamente, pero a pH 7 menos del 10 % de las moléculas
poseen carga positiva.
– Aminoácidos con grupos R cargados negativamente.
Los dos miembros de esta clase son los ácidos aspártico y glutámico,
cada uno de los cuales posee un segundo grupo carboxilo que se halla
completamente ionizado y por tanto cargado negativamente a pH 6 y 7.
– Características de los aminoácidos.
Los
aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de
elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC);
solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.
La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el
plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y
es debida a la asimetría del carbono, ya que se halla unido (excepto en
la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace
clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de
luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvian hacia la
izquierda.
El comportamiento anfótero se refiere a que, en
disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo
del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando
el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es
neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido
como zwitterión.
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una
forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas)
se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido
es mínima en su punto isoeléctrico.
2. Proteínas.
– Péptidos y Enlace peptídico.
Los péptidos son
cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo
amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar
péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de
longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se
utilizan prefijos convencionales como:
a)Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
etc…
b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de
izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un
grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se
encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto
del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es
idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por
extensión, de unas proteinas a otras, es el número, la naturaleza y el
orden o secuencia de sus aminoácidos.
El enlace peptídico es un
enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un
aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato,
con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.
Por
otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico
(-C-N-) determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con
distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico
presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo
forman.
Las proteínas son moléculas muy complejas en cuya
composición elemental se encuentran siempre presentes carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría de ellas también incluye en
su composición al azufre y en algunas se observa además la presencia de
fósforo, hierro, zinc, molibdeno. Desde el punto de vista estructural,
los elementos químicos que constituyen a las proteínas se encuentran
distribuidos en bloques o unidades estructurales que son los
aminoácidos, que unidos entre si integran una estructura polimérica; las
proteínas son fundamentalmente polímeros de aminoácidos.
Hay dos
tipos principales de proteínas: las simples que están constituidas
únicamente por aminoácidos, y las proteínas conjugadas que son las que
tienen en su composición otras moléculas diferentes además de
aminoácidos.
– Estructura de las proteínas.
La organización de
una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura
terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras
informa de la disposición de la anterior en el espacio.
El primer
nivel estructural que se puede delimitar en una proteína, está
constituido tanto por el número y la variedad de aminoácidos que entran
en su composición, como por el orden también llamado secuencia en que se
disponen éstos a lo largo de la cadena polipeptídica, al unirse
covalentemente por medio de sus grupos amino y carboxilo alfa. A este
primer nivel se le llama estructura primaria.
El segundo nivel
estructural se refiere a la relación espacial que guarda un aminoácido
con respecto al que le sigue y al que le antecede en la cadena
polipeptídica; en algunos casos el polipéptido entero, o algunas zonas
de éste se mantienen extendidas, mientras que en otros casos se enrollan
en forma helicoidal como si formaran un resorte. A este segundo nivel
se le llama estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura
secundaria:
la a(alfa)-hélice
la conformación beta
1.
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la
estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno
entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le
sigue.
2. En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una
cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
El tercer nivel estructural se refiere a la relación espacial que
guardan entre sí las diferentes zonas o áreas de cada cadena
polipeptídica que forman a una proteína. A este nivel se le llama
estructura terciaria. En una proteína compuesta de una sola cadena
polipeptídica, el nivel máximo de estructuración corresponde
precisamente a su estructura terciaria. Cuando se trata de una proteína
oligomérica, que es aquel tipo de proteína que esta compuesta de más de
una cadena polipeptídica, se puede considerar un siguiente nivel de
organización, que se refiere a ala manera en que cada cadena
polipeptídica en la proteína se arregla en el espacio en relación con
las otras cadena polipeptídicas que la constituyen. A este nivel
estructural se le llama estructura cuaternaria.
La estructura
terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación
globular. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y
así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales. Esta
conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de
enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos
de enlaces:
el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
los puentes de hidrógeno
los puentes eléctricos
las interacciones hifrófobas.
– Desnaturalización.
Muchas moléculas proteicas sólo retienen su actividad biológica dentro
de una fluctuación muy limitada de temperatura y de pH. La exposición de
proteínas solubles o globulares a pH extremos o a temperaturas
elevadas, les hace experimentar un cambio conocido como
desnaturalización, el efecto más visible del cual, consiste en un
descenso de su solubilidad. Puesto que los enlaces químicos covalentes
del esqueleto peptídico de las proteínas no se rompen durante este
tratamiento relativamente suave, se lha llegado a la conclusión de que
la estructura primaria permanece intacta. La mayoría de las proteínas
globulares experimentan el proceso de desnaturalización cuando se
calientan por encima de 60°-70° C. La formación de un coágulo insoluble
blanco cuando se hierve la clara de huevo es un ejemplo común de
desnaturalización térmica. La consecuencia más significativa de la
desnaturalización es que las proteínas pierden su actividad biológica
característica, por ejemplo, al calentar las enzimas se suele perder su
capacidad catalítica.
La desnaturalización consiste en el
desplegamiento de la estructura nativa plegada característica de la
cadena polipeptídica de las moléculas de las proteínas globulares.
Cuando la agitación térmica provoca que la estructura nativa plegada se
desarrolle o se distienda, originando una cadena libremente ondulada, la
proteína pierde su actividad biológica.
3. Especificidad.
La especificidad se refiere a su función; cada una
lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una
determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por
lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una
pérdida de la función.
Estructura Primaria
Estructuras Secundarias
Estructura Terciaria
Estructura cuaternaria.